茶多酶的功效与作用
首先,了解下什么是酶。
酶(enzyme)是由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质或RNA。酶具有一级、二级、三级,乃至四级结构。按其分子组成的不同,可分为单纯酶和结合酶。仅含有蛋白质的称为单纯酶;结合酶则由酶蛋白和辅助因子组成。例如,大多数水解酶单纯由蛋白质组成;黄素单核苷酸酶则由酶蛋白和辅助因子组成。结合酶中的酶蛋白为蛋白质部分,辅助因子为非蛋白质部分,只有两者结合成全酶才具有催化活性。
根据酶所催化的反应性质的不同,将酶分成六大类:
氧化还原酶类(oxidoreductase)促进底物进行氧化还原反应的酶类,是一类催化氧化还原反应的酶,可分为氧化酶和还原酶两类。
转移酶类(transferases)催化底物之间进行某些基团(如乙酰基、甲基、氨基、磷酸基等)的转移或交换的酶类。例如,甲基转移酶、氨基转移酶、乙酰转移酶、转硫酶、激酶和多聚酶等。
水解酶类(hydrolases)催化底物发生水解反应的酶类。例如,淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶、磷酸酶、糖苷酶等。
裂合酶类(lyases)催化从底物(非水解)移去一个基团并留下双键的反应或其逆反应的酶类。例如,脱水酶、脱羧酶、碳酸酐酶、醛缩酶、柠檬酸合酶等。许多裂合酶催化逆反应,使两底物间形成新化学键并消除一个底物的双键。合酶便属于此类。
异构酶类(isomerases)催化各种同分异构体、几何异构体或光学异构体之间相互转化的酶类。例如,异构酶、表构酶、消旋酶等。
合成酶类(ligase)催化两分子底物合成为一分子化合物,同时偶联有ATP的磷酸键断裂释能的酶类。例如,谷氨酰胺合成酶、DNA连接酶、氨基酸:tRNA连接酶以及依赖生物素的羧化酶等。
酶的催化机理
酶的催化机理和一般化学催化剂基本相同,也是先和反应物(酶的底物)结合成络合物,通过降低反应的能来提高化学反应的速度,在恒定温度下,化学反应体系中每个反应物分子所含的能量虽然差别较大,但其平均值较低,这是反应的初态。
S(底物)→P(产物)这个反应之所以能够进行,是因为有相当部分的S分子已被激活成为活化(过渡态)分子,活化分子越多,反应速度越快。在特定温度时,化学反应的活化能是使1摩尔物质的全部分子成为活化分子所需的能量(千卡)。
酶(E)的作用是:与S暂时结合形成一个新化合物ES,ES的活化状态(过渡态)比无催化剂的该化学反应中反应物活化分子含有的能量低得多。ES再反应产生P,同时释放E。E可与另外的S分子结合,再重复这个循环。降低整个反应所需的活化能,使在单位时间内有更多的分子进行反应,反应速度得以加快。
酶的催化效率更高,主要原因是降低了反应的活化能。
简单点来讲就是生物酶的构型特殊而又专一,能迅速地结合底物,改变构型降低反应化学能,这个过程非常迅速。而普通的无机催化,是以活性离子/分子等等的形式参与到反应中去的,无法降低反应的能量壁垒,而且催化反应的时候往往会分好几个步骤进行反应……不停地在各种形态、能量状态间转换的催化剂分子。所以催化效率相对较低。
酶的作用效率有多高?
这个问题可能需要对比着看,不同结构的酶,酶的活性不同。国际酶活定义:在特定条件下,1分钟内转化1微摩尔底物所需的酶量为一个活力单位(U)。拿我以前研究过木聚糖酶来说,很多种微生物都可以产生木聚糖酶,但酶活性也差异较大,低的高的相差近万倍。
再者,分子生物学常用工具酶---内切酶。随着科技不断进步,开发出不同快速内切酶,同样内切序列,原来1小时以上酶切时间,可缩短至5分钟左右。这就在于酶切效率,与酶结构关系极大。
简单说:酶的作用效率与结构息息相关,当然与酶的作用条件也关系巨大。